
20mg
❄️Lyophilisiertes Pulver (nicht rekonstituiert)
Gesamt: 44.44 CHF
Strenge Tests durch unabhängige Labore
Jede Charge unserer Forschungschemikalien und Peptide wird von einem unabhängigen Labor auf Reinheit und Identität geprüft.
Gesamt: 44.44 CHF
Cartalax ist ein kurzes synthetisches Tripeptid, das aus Alanin, Glutaminsäure und Asparaginsäure (Ala-Glu-Asp) besteht und auch als AED-Peptid bekannt ist. In der wissenschaftlichen Literatur und in chemischen Datenbanken wird es auch unter seiner Entwicklungsbezeichnung T-31-Peptid geführt. Die Forschung zum Cartalax/AED-Peptid hat sich mit zellulärer Alterung, Veränderungen der Genexpression und biologischen Prozessen im Zusammenhang mit der Bindegewebs- und Knorpelforschung befasst, wobei die verfügbare Evidenz begrenzt und überwiegend präklinisch bleibt.
Forscher, die Cartalax in Europa kaufen möchten, können das Peptid bei PeptaGen Labs beziehen, einem Anbieter hochreiner Forschungssubstanzen mit Schwerpunkt auf unabhängiger Qualitätsprüfung. Jede neue Produktcharge wird von unabhängigen analytischen Laboren, wie beispielsweise Janoshik, auf relevante Qualitätsparameter wie Identität, Reinheit und Sterilität geprüft. Für jede Charge wird ein chargenspezifisches Analysezertifikat zur Dokumentation der gemeldeten Ergebnisse bereitgestellt.
Dieses Produkt wird ausschließlich für Forschungszwecke verkauft und ist nicht für die Anwendung am Menschen oder am Tier bestimmt.
Cartalax wird als lyophilisiertes Pulver in einer versiegelten Glasampulle geliefert. Das Material ist typischerweise weiß bis cremeweiß.
Für jede Produktcharge ist nach unabhängiger Prüfung durch externe Labore ein Analysezertifikat (CoA) verfügbar. Je nach Labor und geprüftem Produkt kann das CoA analytische Ergebnisse enthalten, wie zum Beispiel:
• Identitätsprüfung: Bestätigt, dass das Material Cartalax (Ala-Glu-Asp) entspricht.
• HPLC-Reinheit: Misst den Anteil der Cartalax-Hauptkomponente im Verhältnis zu nachweisbaren chromatographischen Verunreinigungen.
• Massenspektrometrie (MS): Liefert Daten zur Molekülmasse zur Unterstützung der Peptididentität und -charakterisierung.
• Peptidgehalt: Hilft, die in dem geprüften Material enthaltene Menge an Cartalax zu bestimmen.
• Verwandte Peptidverunreinigungen: Sofern angegeben, identifiziert oder quantifiziert verkürzte Sequenzen, syntheseabhängige Verunreinigungen oder andere Peptidvarianten.
• Endotoxintest: Sofern durchgeführt, beurteilt bakterielle Endotoxinwerte, die für Laborversuche mit empfindlichen biologischen Systemen relevant sein können.
• Sterilitätsprüfung: Sofern zutreffend, bewertet das Material auf nachweisbare mikrobielle Kontamination.
• Restlösungsmittel oder andere prozessbedingte Verunreinigungen: Sofern zutreffend, unterstützt die Beurteilung von Verunreinigungen aus der Peptidsynthese oder -aufreinigung.
Das chargenspezifische CoA sollte als maßgebliche Quelle für die analytischen Ergebnisse und Spezifikationen der gelieferten Cartalax-Charge verwendet werden. Die Testparameter können je nach Produkt und dem die Analyse durchführenden unabhängigen Labor variieren.
Bitte beachten Sie, dass die Rekonstitutionslösung nicht im Lieferumfang Ihrer Cartalax-Bestellung enthalten ist. Falls für Ihre Laborarbeit erforderlich, können Sie Ihrer Bestellung BAC Water (10 ml) hinzufügen.
Eigenschaft | Spezifikation |
Produktname | Cartalax |
Alternative Bezeichnungen | AED, Ala-Glu-Asp, T-31-Peptid |
Molekültyp | Synthetisches Tripeptid |
Aminosäuresequenz | Ala-Glu-Asp (AED) |
Peptidlänge | 3 Aminosäuren |
Summenformel | C₁₂H₁₉N₃O₈ |
Molekulargewicht | 333,29 g/mol |
PubChem CID | 87815447 |
Erscheinungsbild | Lyophilisiertes Pulver |
Reinheit | Bitte chargenspezifische Angaben im CoA prüfen |
CAS-Nummer | 85806-95-7 |
Verwendungszweck | Nur für die Laborforschung. Nicht für die Anwendung am Menschen oder am Tier bestimmt. |
Hinweis: Bei der Bewertung des Cartalax-Forschungsmaterials sollte die chargenspezifische analytische Dokumentation herangezogen werden, um die genaue Identität, Reinheit und Spezifikation des gelieferten Materials zu bestätigen.
Cartalax ist ein kurzes synthetisches Tripeptid aus Alanin, Glutaminsäure und Asparaginsäure, üblicherweise als Ala-Glu-Asp oder AED bezeichnet. In Teilen der wissenschaftlichen Literatur wird es auch als T-31 geführt. Die Cartalax-Forschung hat sich vorwiegend mit dem möglichen Einfluss auf zelluläre und molekulare Prozesse befasst, anstatt sich auf ein einzelnes, klar definiertes Rezeptor- oder Enzymziel zu konzentrieren.
Experimentelle Studien mit AED haben Veränderungen der Genexpression und der Zellaktivität in mehreren Labormodellen untersucht, darunter humane mesenchymale Stammzellen, Fibroblasten und Nierenzellkulturen. Diese Erkenntnisse haben zur Erforschung beigetragen, wie kurze regulatorische Peptide zelluläre Prozesse beeinflussen können, wobei die der Cartalax-Aktivität zugrunde liegenden Mechanismen weiterhin nicht vollständig charakterisiert sind und die verfügbare Evidenz überwiegend präklinisch bleibt.
Das vorgeschlagene Bioregulator-Modell legt nahe, dass sehr kurze Peptide zelluläre Regulationsprozesse und die Genexpression beeinflussen können. In diesem Rahmen wird Cartalax/AED insbesondere mit der Forschung zur Biologie von Bindegewebe und Knorpel in Verbindung gebracht.
Die Evidenz sollte jedoch im Kontext des jeweiligen experimentellen Modells interpretiert werden. Die veröffentlichte Forschung etabliert keinen einzelnen, unabhängig validierten Rezeptor oder molekularen Signalweg, über den Cartalax alle berichteten Effekte hervorruft.
AED wurde hinsichtlich seiner Fähigkeit untersucht, Genexpressionsmuster in alternden Zellkulturen zu beeinflussen. Untersuchungen an humanen mesenchymalen Stammzellen haben Veränderungen von Genen untersucht, die mit zellulärer Erhaltung und Differenzierung assoziiert sind, während andere Studien kurze Peptide, einschließlich AED, in alternden Nierenzellkulturen untersucht haben. [1]
Diese Erkenntnisse bilden eine Grundlage für die weitere Laborforschung zu AED als regulatorischem Peptid, jedoch sollten Beobachtungen an Zellkulturen nicht als Nachweis einer etablierten biologischen Wirkung beim Menschen interpretiert werden.
Einige Forschungsarbeiten legen nahe, dass kurze Peptide wie AED mit Chromatin oder DNA interagieren und dadurch die Transkription beeinflussen könnten. Zur Untersuchung dieser Hypothese wurden molekulare Modellierung und damit verbundene experimentelle Studien eingesetzt. Der Nachweis eines Cartalax-spezifischen DNA-Bindungsmechanismus bleibt jedoch begrenzt. Dieser Mechanismus sollte daher als vorgeschlagenes Modell für weitere Untersuchungen und nicht als etablierte Wirkungsweise betrachtet werden. [2]
Cartalax wird kommerziell häufig als knorpelbezogenes Peptid beschrieben, und die AED-Sequenz wurde in experimentellen Modellen untersucht, die für Bindegewebe und die Biologie mesenchymaler Stammzellen relevant sind. Direkte Belege, die speziell das isolierte AED-Tripeptid mit Knorpeleffekten verknüpfen, bleiben jedoch begrenzt. [2]
Für Forschungszwecke wird Cartalax daher am besten als eine Verbindung von Interesse für die Erforschung der Regulation kurzer Peptide, der Genexpression und der knorpelassoziierten Zellbiologie betrachtet, nicht als Verbindung mit einem etablierten knorpelspezifischen Mechanismus.
Cartalax, auch als Ala-Glu-Asp (AED) oder T-31 bezeichnet, wurde vorwiegend im Bereich der Erforschung kurzer Peptid-Bioregulatoren untersucht. Die veröffentlichte Literatur ist vergleichsweise begrenzt, wobei sich die Forschung hauptsächlich auf Zellkulturmodelle sowie vorgeschlagene Effekte auf Genexpression und zelluläre Regulation konzentriert.
AED wurde in Kulturen humaner mesenchymaler Stammzellen untersucht, einschließlich Modellen, die entwickelt wurden, um zelluläre Veränderungen im Zusammenhang mit replikativer Alterung zu untersuchen. Forschung in diesem Bereich hat untersucht, ob kurze Peptide die Expression von Genen und Proteinen verändern können, die mit zellulärer Erhaltung und Differenzierung assoziiert sind. [4]
Diese Erkenntnisse bilden eine Grundlage für die weitere Laborforschung zu AED, jedoch sollten Ergebnisse aus Zellkulturen nicht als Nachweis einer etablierten Wirkung beim Menschen interpretiert werden.
Cartalax wird häufig mit der Knorpelforschung in Verbindung gebracht, da das AED-Peptid in experimentellen Modellen untersucht wurde, die die Chondrozytenbiologie betreffen. Eine Studie aus dem Jahr 2023 berichtete über Veränderungen in der Expression von Markern wie SOX9, Aggrecan, Typ-II-Kollagen und COMP in alternden humanen mesenchymalen Stammzellkulturen, die AED ausgesetzt waren. [4]
Die verfügbare Evidenz ist dennoch begrenzt. Die häufig verwendete Beschreibung von Cartalax als knorpelspezifisches oder chondroprotektives Peptid geht über das hinaus, was derzeit anhand einer breiten, unabhängig replizierten Evidenzbasis belegt werden kann.
Eines der wiederkehrenden Interessensgebiete in der AED-Forschung ist die Regulation der Genexpression. Studien aus dem Khavinson-Forschungsprogramm haben untersucht, ob kurze Peptide Transkriptionsmuster in kultivierten Zellen beeinflussen können, einschließlich Modellen der zellulären Alterung. [4]
Diese Forschung liefert einen Rahmen für die Untersuchung von AED als mögliches zelluläres Regulationspeptid, wobei die genauen molekularen Mechanismen weiterhin Gegenstand weiterer Forschung sind.
Kurze Peptide aus dem Khavinson-Forschungsprogramm, einschließlich AED, wurden auch in Fibroblasten- und Bindegewebsmodellen untersucht. Diese Experimente haben zelluläre Funktionen sowie Veränderungen im Zusammenhang mit Alterung und Gewebeerhaltung untersucht.
Für Laborforscher macht dies Cartalax relevant für Untersuchungen zur Regulation kurzer Peptide, zur Bindegewebsbiologie und zur zellulären Alterung.
Cartalax ist Teil einer größeren Gruppe sehr kurzer Peptide, die im Rahmen des Khavinson-Bioregulator-Forschungsprogramms entwickelt wurden. Das vorgeschlagene Konzept besagt, dass kurze Peptidsequenzen zelluläre Regulationsprozesse, einschließlich Genexpressionsmuster, beeinflussen können.
Dies bleibt eine Forschungshypothese und kein etablierter allgemeiner Mechanismus. Die begrenzte Anzahl an Studien, die Konzentration der Forschung auf eine einzelne wissenschaftliche Gruppe sowie das Fehlen einer unabhängigen Replikation sollten bei der Bewertung der Evidenz für AED berücksichtigt werden.
Die wissenschaftliche Literatur zu Cartalax ist deutlich kleiner als die für viele besser untersuchte Forschungspeptide verfügbare Literatur. Ein Großteil der identifizierbaren AED-Forschung stammt aus demselben Forschungsnetzwerk, und es gibt keine belastbaren unabhängigen klinischen Belege, die Cartalax als Behandlung für Knorpelerkrankungen, Gelenkerkrankungen oder Alterung etablieren.
Aus diesem Grund wird Cartalax am besten als experimentelles Peptid für die Laborforschung zur AED-bezogenen Zell- und Molekularbiologie betrachtet, nicht als Verbindung mit etablierten therapeutischen Anwendungen.
Cartalax, BPC-157, GHK-Cu und Epitalon werden alle in der Peptidforschung untersucht, unterscheiden sich jedoch erheblich in Bezug auf Molekülstruktur, Zusammensetzung und Forschungskontext.
Eigenschaft | Cartalax (AED) | |||
Molekültyp | Synthetisches Tripeptid | Synthetisches Peptid | Kupfer-Tripeptid-Komplex | Synthetisches Tetrapeptid |
Sequenz / Zusammensetzung | Ala-Glu-Asp (AED) | Peptid aus 15 Aminosäuren | Gly-His-Lys (GHK) in Verbindung mit Kupfer | Ala-Glu-Asp-Gly (AEDG) |
Peptidlänge | 3 Aminosäuren | 15 Aminosäuren | 3 Aminosäuren + Kupfer | 4 Aminosäuren |
Molekulare Unterscheidung | Kurzes Peptid ohne Metallkomponente | Längeres lineares Peptid | Peptid-Metall-Komplex | AED-Sequenz mit zusätzlichem Glycinrest |
Primärer Forschungskontext | Genexpressions-, Zell- und Bindegewebsforschung | Zell-, Gewebe- und experimentelle Reparaturforschung | Extrazelluläre Matrix, Fibroblasten- und kupferabhängige Zellforschung | Zelluläre Alterung und Forschung an kurzen Peptiden |
Mechanistischer Schwerpunkt | Vorgeschlagene regulatorische Effekte auf zelluläre und genexpressionsbezogene Prozesse | Mehrere vorgeschlagene molekulare und zelluläre Signalwege | Peptid-Kupfer-Interaktionen und nachgeschaltete zelluläre Prozesse | Vorgeschlagene Effekte auf zelluläre und genexpressionsbezogene Signalwege |
Definiertes Rezeptorziel | Kein einzelnes etabliertes Rezeptorziel | Kein einzelnes etabliertes Rezeptorziel | Kein einzelnes etabliertes Rezeptorziel | Kein einzelnes etabliertes Rezeptorziel |
Wichtige Forschungsüberlegung | Begrenzte und überwiegend präklinische Evidenz | Breite präklinische Forschungsbasis | Chemisches Verhalten hängt von der Peptid-Kupfer-Zusammensetzung ab | Strukturell unterschiedlich von AED trotz Sequenzüberschneidung |
Die Unterscheidung zwischen Cartalax und Epitalon ist besonders wichtig, da sich ihre Sequenzen überschneiden: Cartalax ist Ala-Glu-Asp (AED), während Epitalon Ala-Glu-Asp-Gly (AEDG) ist. Das zusätzliche Glycin macht Epitalon zu einer anderen molekularen Entität. Ebenso ist GHK-Cu nicht einfach ein weiteres Peptid aus drei Aminosäuren, da die Kupferbindung ein integraler Bestandteil seiner molekularen Identität ist.
Cartalax wird als lyophilisiertes Tripeptid geliefert. Das Material versiegelt, trocken und vor unnötiger Umwelteinwirkung geschützt zu halten, trägt dazu bei, seine analytische Integrität während der Laborlagerung zu erhalten.
• Halten Sie die Ampulle verschlossen und vor Feuchtigkeit geschützt, wenn sie nicht verwendet wird.
• Lagern Sie das Material gemäß der Produktdokumentation und den geltenden chargenspezifischen Empfehlungen.
• Schützen Sie das Material vor übermäßiger Hitze und anhaltenden Temperaturschwankungen.
• Schützen Sie das Material vor direkter oder längerer Lichteinwirkung.
• Lassen Sie eine gekühlte oder gefrorene Ampulle vor dem Öffnen bei Bedarf eine geeignete Temperatur erreichen, um Kondensation auf dem lyophilisierten Material zu minimieren.
• Befolgen Sie nach der Rekonstitution die für die jeweilige Zubereitung und das experimentelle Protokoll festgelegten Lagerungs- und Stabilitätsbedingungen.
• Vermeiden Sie unnötige wiederholte Gefrier-Tau-Zyklen bei der Arbeit mit zubereiteten Lösungen.
• Verwenden Sie geeignete Laborverfahren, um eine Kontamination während der Zubereitung und Handhabung zu minimieren.
Derzeit liegen nur begrenzte veröffentlichte Stabilitätsdaten speziell zum AED-Peptid (Ala-Glu-Asp) vor. Spezifische Haltbarkeitsfristen für Cartalax sollten daher nicht allein aus allgemeinen Praktiken zur Peptidlagerung abgeleitet werden. Wenn Sie Cartalax für die Laborforschung kaufen, prüfen Sie das mitgelieferte CoA auf spezifische Handhabungs- und Zubereitungshinweise.
Ein Analysezertifikat (CoA) liefert chargenspezifische analytische Daten für das gelieferte Cartalax-Material. Bei einem definierten Tripeptid wie Cartalax sind die wichtigsten Überlegungen, ob die berichteten Ergebnisse die Identität des Materials stützen und ob dessen berichtete Reinheit der geltenden Spezifikation entspricht.
Bei der Prüfung eines CoA sollten Forscher Folgendes berücksichtigen:
• Identität: Bestätigen die analytischen Daten das beabsichtigte Ala-Glu-Asp-(AED)-Peptid?
• Reinheit: Entspricht die gemeldete Reinheit der angegebenen Produktspezifikation?
• Analytische Methoden: Sind die verwendeten Methoden geeignet, um die Identität und Reinheit des Peptids zu verifizieren?
• Chargeninformationen: Entspricht das CoA eindeutig der spezifischen Charge, die gekauft oder untersucht wird?
• Zusätzliche Qualitätsparameter: Liefern die Ergebnisse, sofern angegeben, relevante Informationen zu Verunreinigungen oder anderen Qualitätsmerkmalen?
Die Testparameter und Spezifikationen können zwischen Produkten und unabhängigen Laboren variieren.
Wenn Sie Cartalax bei PeptaGen Labs kaufen, prüfen Sie, ob die Chargennummer/SKU mit der auf dem aktuellen CoA übereinstimmt. Das CoA für die jeweilige Cartalax-Charge sollte als maßgebliche Quelle für die analytischen Eigenschaften des gelieferten Materials betrachtet werden.
Cartalax ist ein kurzes synthetisches Tripeptid aus Alanin, Glutaminsäure und Asparaginsäure. Seine Sequenz wird als Ala-Glu-Asp oder AED geschrieben, und es wird in chemischen und wissenschaftlichen Datenbanken auch als T-31-Peptid geführt.
Die Peptidsequenz von Cartalax lautet Ala-Glu-Asp (AED). Sie enthält drei Aminosäurereste und hat ein Molekulargewicht von etwa 333,29 g/mol. Forscher sollten die Sequenz anhand der für ein bestimmtes Forschungsmaterial mitgelieferten analytischen Dokumentation überprüfen.
Ja. Cartalax, Ala-Glu-Asp (AED) und T-31-Peptid sind Bezeichnungen, die in chemischen Datenbanken und der wissenschaftlichen Literatur für dasselbe Peptid aus drei Aminosäuren verwendet werden. PubChem führt Cartalax, Ala-Glu-Asp und T-31-Peptid als Synonyme der AED-Verbindung auf.
Nein. Cartalax ist das Tripeptid Ala-Glu-Asp (AED), während Epitalon ein anderes Tetrapeptid ist, Ala-Glu-Asp-Gly (AEDG). Die beiden Verbindungen teilen sich die ersten drei Aminosäuren, unterscheiden sich jedoch durch den zusätzlichen Glycinrest in Epitalon. Sie sollten daher als separate Forschungsmaterialien behandelt werden.
Die Forschung zu Cartalax/AED hat vorwiegend die Regulation kurzer Peptide, Veränderungen der Genexpression und zelluläre Prozesse in experimentellen Modellen untersucht. Die verfügbare Literatur umfasst Untersuchungen an Zellkulturen wie mesenchymalen Stammzellen, Fibroblasten und anderen Zellsystemen. Die Evidenz bleibt überwiegend präklinisch.
Cartalax wird in kommerziellen Quellen häufig als knorpelbezogenes Peptid beschrieben, doch die veröffentlichte Evidenz, die AED speziell im Knorpel- oder Gelenkgewebe untersucht, ist begrenzt. Aktuelle Übersichtsarbeiten haben keinen substanziellen, peer-reviewten Bestand an Knorpelforschung identifiziert, und die häufig zitierte knorpelbezogene Bezeichnung geht teilweise auf Patentliteratur zurück statt auf eine belastbare, unabhängige Forschungsbasis.
Aus diesem Grund wird Cartalax besser als experimentelles Peptid beschrieben, das für Forscher interessant ist, die AED und die zelluläre Regulation untersuchen, nicht als Verbindung mit einer etablierten knorpelspezifischen Wirkung.
Cartalax kann mithilfe analytischer Techniken wie HPLC und Massenspektrometrie charakterisiert werden. HPLC liefert Informationen zur chromatographischen Reinheit, während die Massenspektrometrie Daten zur Molekülmasse liefern kann, die die Identität des AED-Peptids unterstützen. Zusätzliche Tests können je nach Labor und Produktcharge den Peptidgehalt, Endotoxine, Sterilität oder prozessbedingte Verunreinigungen bewerten.
Forscher in Europa können Cartalax (AED) bei PeptaGen Labs als lyophilisiertes Laborforschungspeptid kaufen. Das Material wird nach unabhängiger Prüfung mit chargenspezifischer analytischer Dokumentation geliefert. Es ist ausschließlich für Forschung und Entwicklung bestimmt und nicht für die Anwendung am Menschen oder am Tier vorgesehen.
Ashapkin, V., Khavinson, V., Shilovsky, G., Linkova, N., & Vanuyshin, B. (2020). Gene expression in human mesenchymal stem cell aging cultures: Modulation by short peptides. Molecular Biology Reports, 47(6), 4323–4329. doi: 10.1007/s11033-020-05506-3.
Khavinson, V. K., Popovich, I. G., Linkova, N. S., Mironova, E. S., & Ilina, A. R. (2021). Peptide regulation of gene expression: A systematic review. Molecules, 26(22), 7053. doi: 10.3390/molecules26227053.
Linkova, N., Khavinson, V., Diatlova, A., Myakisheva, S., & Ryzhak, G. (2023). Peptide regulation of chondrogenic stem cell differentiation. International Journal of Molecular Sciences, 24(9), 8415. doi: 10.3390/ijms24098415.
Khavinson, V. K., Lin’kova, N. S., & Tarnovskaya, S. I. (2016). Short peptides regulate gene expression. Bulletin of Experimental Biology and Medicine, 162(2), 288–292. doi: 10.1007/s10517-016-3596-7.
Ausschließlich für In-vitro-Experimente bestimmt und darf nicht: